Une étude montre une augmentation du transport des électrons dans les peptides repliés

Qu’est-ce qui donne aux peptides leur éclat électronique ? Une structure pliée, selon une nouvelle étude en Actes de l’Académie nationale des sciences.

Le transport des électrons, le processus de production d’énergie dans les cellules vivantes qui permet la photosynthèse et la respiration, est amélioré dans les peptides à structure repliée et repliée. Des chercheurs interdisciplinaires du Beckman Institute for Advanced Science and Technology ont combiné des expériences sur une seule molécule, des simulations de dynamique moléculaire et de mécanique quantique pour valider leurs résultats.

“Cette découverte permet de mieux comprendre comment les électrons circulent à travers des peptides aux structures plus complexes, tout en offrant de nouvelles opportunités pour la conception et le développement de dispositifs électroniques moléculaires plus efficaces.”

Charles Schroeder, chercheur principal et professeur d’économie James, science et ingénierie des matériaux, Université de l’Illinois à Urbana-Champaign

Les protéines se trouvent dans toutes les cellules vivantes et font partie intégrante des activités cellulaires telles que la photosynthèse, la respiration (absorbant l’oxygène et expulsant le dioxyde de carbone) et la contraction musculaire.

Chimiquement parlant, les protéines sont de longues séquences d’acides aminés enchaînées comme des guirlandes lumineuses, les différentes couleurs représentant différents acides aminés tels que le tryptophane et la glutamine.

Dans la forme la plus simple d’une protéine (sa structure primaire), la chaîne d’acides aminés est plate. Mais les acides aminés ont tendance à se mélanger ; Lorsqu’elles interagissent les unes avec les autres, la corde s’emmêle, entraînant un effondrement structurel appelé repliement des protéines (ou structure secondaire).

Les chercheurs ont demandé si et comment la structure d’une protéine affecte sa capacité à conduire l’électricité – ; Une question à laquelle la littérature existante ne répond pas clairement.

Rajarshi « Reeju » Samajdar, étudiant diplômé du groupe Schroeder, a patiemment étudié ce problème protéique en expérimentant sur une molécule à la fois. Mais Samajdar ne s’occupait pas du tout des protéines. Au lieu de cela, il s’est concentré sur les peptides, des fragments de protéines contenant une fraction des acides aminés. Pour cette étude, Samajdar a utilisé des peptides contenant environ quatre ou cinq acides aminés, ce qui a permis une observation plus détaillée, a-t-il déclaré.

Samajdar a constaté quelque chose de surprenant : les peptides étirés à structure primaire semblaient être des conducteurs d’énergie moins efficaces que leurs homologues repliés à structure secondaire. La différence marquée dans le comportement des peptides dans chaque état a piqué sa curiosité.

« Les peptides sont très flexibles. Nous voulions comprendre comment les propriétés de conductivité changent lorsqu’elles sont étirées et comment les peptides passent d’une structure secondaire repliée à une conformation étendue. “Fait intéressant, j’ai vu un saut évident entre ces deux structures avec des propriétés électroniques différentes dans chacune”, a déclaré Samajdar.

Pour vérifier ses observations, Samajdar a appelé Moeen Meigooni, un associé de recherche qui travaille avec Emad Tajkhorshid, chercheur de Beckman, professeur et titulaire de la chaire J. Woodland Hastings en biochimie.

L’équipe a simulé le comportement conformationnel des peptides à l’aide de modèles informatiques, confirmant les changements structurels saccadés observés par Samajdar. Sans négliger aucun effort, les chercheurs ont travaillé avec Martin Mosquera, professeur adjoint de chimie à la Montana State University, et Nicholas Jackson, chercheur chez Beckman et professeur adjoint de chimie à l’Illinois, pour utiliser des calculs de mécanique quantique afin de confirmer que ces deux structures sont discrètes. étaient en fait liés aux changements de conductivité.

“Nous pensons que notre approche, qui combine des expériences sur des molécules uniques, la modélisation structurelle avec la dynamique moléculaire et la mécanique quantique, constitue une approche très puissante pour comprendre l’électronique moléculaire”, a déclaré Samajdar. « Nous aurions pu passer directement à la physique quantique, mais nous ne l’avons pas fait. La simulation informatique nous a permis d’examiner tout l’espace conformationnel des peptides.

Les résultats triplement vérifiés des chercheurs suggèrent que les peptides dotés d’une structure secondaire repliée conduisent mieux l’électricité que les peptides dotés d’une structure primaire dépliée. La structure secondaire spécifique qu’ils ont observée formait une forme appelée 3_dix Wendel.

Étant donné que ces travaux ont été menés sur des peptides, les résultats se prêtent à une meilleure compréhension du transport des électrons dans des protéines et autres biomolécules plus grandes et plus complexes, et suggèrent des applications dans des dispositifs électroniques moléculaires tels que les semi-conducteurs qui fonctionnent en basculant entre deux structures différentes.​